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Fibrille amiloidi: pro e contro

Le fibrille amiloidi, strutture altamente organizzate che si formano quando le proteine o parti di proteine si ripiegano in una certa conformazione, possono, forse, considerarsi la nuova frontiera dell’industria degli ingredienti alimentari quali agenti gelificanti altamente efficienti. Nei sistemi viventi, comunque, la formazione e l’accumulo di aggregati amiloidi sono associati a una vasta gamma di effetti negativi per la salute, dalla cataratta al morbo di Alzheimer. La ricerca pubblicata sulla rivista Food Chemistry (vol. 192, pagg. 491-498, 2016) da ricercatori neozelandesi esamina le proprietà delle fibrille amiloidi derivate dalle comuni proteine alimentari, siero, fagioli, soia e albumina.
Sono state utilizzate condizioni digestive in vivo simulate, con gli enzimi principali, per testare la proteolisi delle fibrille e in saggio in vitro per determinarne la tossicità a livello cellulare. È stato trovato che tutte le fibrille testate sono resistenti a diversi gradi di proteolisi, un fattore forse legato alla morfologia, il che comporta la loro persistenza nel tratto gastrointestinale, in tutto o in parte, sottolineata da altri studi su ratti che ne hanno dimostrato il deposito nell’intestino e in altri organi sistemici. Comunque, quando le linee cellulari sono state esposte alle fibrille proteiche di origine alimentare, non sono stati registrati effetti collaterali giungendo alla conclusione che le fibrille non sono tossiche in modo diretto per le cellule umane.
Queste osservazioni formano un importante primo passo verso la caratterizzazione delle interazioni delle fibrille amiloidi create artificialmente con l’organismo umano: affinché una sostanza possa essere utilizzata negli alimenti, deve innanzitutto esserne provata la sicurezza riguardo alla salute dei consumatori. Sono utili ulteriori studi in vivo per confermare che le fibrille amiloidi potrebbero essere un componente utile nell’innovazione alimentare, piuttosto che una causa di malattie degenerative.

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