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Peptidi con attività biologiche da proteine fermentate del siero di latte

 

Il siero di latte è il principale sottoprodotto della lavorazione del formaggio ed è considerato un inquinante ambientale. Diverse procedure tecnologiche sono state applicate per convertire il siero in prodotti a valore aggiunto, tra cui il concentrato di proteine del siero (WPC). 

In uno studio pubblicato sulla rivista Process Biochemistry, ricercatori dell’Università di Modena e Reggio Emilia hanno isolato 2 ceppi di Lactobacillus helveticus e 5 di Streptococcus thermophilus dallo starter naturale del siero di latte utilizzato nella produzione di Parmigiano Reggiano, che sono stati valutati per la loro capacità di fermentare WPC e di rilasciare peptidi bioattivi. Il WPC fermentato con S. thermophilus RBC06 ha mostrato la più alta attività antiossidante e di inibizione dell’enzima di conversione dell’angiotensina e della dipeptidil-peptidasi-IV, seguite dal WPC fermentato da S. thermophilus RBC20 e RBN16. È stato applicato un approccio non mirato per tracciare il profilo dei peptidi rilasciati dopo la fermentazione e sono stati identificati diversi peptidi bioattivi, principalmente inibitori dell’enzima di conversione dell’angiotensina con la quantificazione di lattopeptidi antipertensivi valina-prolina-prolina (VPP) e isoleucina-prolina-prolina (IPP). Lo S. thermophilus RBC06 ha prodotto la più alta quantità di VPP (12,80 ± 0,45mg/L), mentre la più alta quantità di IPP (0,56 ± 0,02mg/L) è stata rilevata in WPC fermentato con S. thermophilus RBN16.

Questo studio ha aperto la strada a un ulteriore sfruttamento di S. thermophilus RBC06 come nuovo produttore di peptidi bioattivi e all’applicazione degli idrolizzati di WPC come additivi per bevande a base di siero di latte con migliori proprietà salutistiche.

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